Electrophoresis of bovine 19 S thyroglobulin under denaturing, non-reducing conditions revealed four distinct species of disulfide-bonded dimers of high molecular mass, besides 12 S thyroglobulin monomers. When exposed to 2-mercaptoethanol, different dimers exhibited similar polypeptide compositions, but different susceptibilities to dissociation via the reduction of their intermonomeric disulfide bonds. The abundance of these dimers was directly related to the iodine content of thyroglobulin. The various kinds of covalent thyroglobulin dimers appear to differ in the number and location of the intermonomeric disulfide bonds.

L’elettroforesi della tireoglobulina 19 S bovina in condizioni denaturanti, non riducenti ha rivelato, oltre ai monomeri di tireoglobulina 12 S, quattro specie distinte di dimeri covalenti. Dimeri diversi esposti all’azionedel 2-mer-captoetanolo hanno mostrato composizione in polipeptidi simile, ma diversa suscettibilità alla dissociazione per mezzo della riduzione dei ponti disolfuro intermonomerici. L’abbondanza di questi dimeri era correlata al contenuto in iodio della tireoglobulina. I vari tipi di dimeri covalenti della tireoglobulina differiscono, apparentemente, per il numero e la posizione dei ponti disolfuro intermonomerici.

Molecular heterogeneity of covalently-linked bovine thyroglobulin dimers

GENTILE, Fabrizio;
1995-01-01

Abstract

L’elettroforesi della tireoglobulina 19 S bovina in condizioni denaturanti, non riducenti ha rivelato, oltre ai monomeri di tireoglobulina 12 S, quattro specie distinte di dimeri covalenti. Dimeri diversi esposti all’azionedel 2-mer-captoetanolo hanno mostrato composizione in polipeptidi simile, ma diversa suscettibilità alla dissociazione per mezzo della riduzione dei ponti disolfuro intermonomerici. L’abbondanza di questi dimeri era correlata al contenuto in iodio della tireoglobulina. I vari tipi di dimeri covalenti della tireoglobulina differiscono, apparentemente, per il numero e la posizione dei ponti disolfuro intermonomerici.
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